DFG project G:(GEPRIS)390874280

EXC 2155: RESIST - Resolving Infection Susceptibility

CoordinatorProfessor Dr. Reinhold Förster ; Professorin Dr. Gesine Hansen ; Professor Dr. Thomas Schulz
Grant period2019 -
Funding bodyDeutsche Forschungsgemeinschaft
 DFG
IdentifierG:(GEPRIS)390874280

Note: Mit dem Exzellenzcluster RESIST wollen wir das Verständnis der molekularen Grundlagen von Abwehrschwächen und der dabei beteiligten Infektionserreger entscheidend vorantreiben und so die Basis für präzisere Therapieformen, treffsichere diagnostische Verfahren und neuartige Präventionsmaßnahmen legen. Individuell unterschiedlich ausgeprägte Abwehrschwächen gegenüber bestimmten Krankheitserregern stellen ein bedeutendes klinisches Problem dar, da sie häufig die Ursache von schwer verlaufenden Infektionen sind; sie kommen vor allem in sehr jungem (Neu- und Frühgeborene) oder hohem Alter vor, und können angeboren oder erworben sein, z.B. auf Grund einer medikamentösen Immunsuppression, bestimmten Vorerkrankungen oder anderen Infektionen. Schwere Infektionen bei Patienten mit therapiebedingten Abwehrschwächen schränken oft den Erfolg moderner Behandlungsverfahren ein. Angesichts einer älter werdenden Gesellschaft und einer zunehmenden Anzahl von immunsupprimierten Patienten in vielen industrialisierten Ländern stellen schwere Infektionen in anfälligen Patienten eine große medizinische und gesellschaftliche Herausforderung dar.Es gibt gegenwärtig kaum Möglichkeiten individuelle Abwehrschwächen bei der Behandlung von solchen Patienten zu berücksichtigen und damit Therapien individuell "maßzuschneidern". Der Grund hierfür ist unser mangelndes Verständnis der vielfältigen und unterschiedlichen Arten von Abwehrschwäche und der dabei beteiligten Erreger- und Wirtsdeterminanten. Um diesen Mangel zu beheben, wird RESIST sich den Themen "Genetische Determinanten von Abwehrschwächen, "Entwicklung und Anpassung der Immunantwort", "Mikrobielle Lebensgemeinschaften" und "Viruspersistenz" widmen. RESIST konzentriert sich dabei auf Erreger, die von hoher gesundheitspolitischer Relevanz sind und bei unterschiedlich bedingten Immunschwächen eine wichtige Rolle spielen. RESIST gründet sein Forschungsprogramm auf zahlreichen bereits bestehenden, hervorragend charakterisierten Patientenkohorten und erweitert diese gezielt. RESIST baut auf der in den letzten Jahren geschaffenen exzellenten interdisziplinären Forschungsinfrastruktur in den Bereichen Infektion und Immunität in der Region Hannover-Braunschweig auf und erweitert diese durch die Einbindung von weltweit führender Expertise auf dem Gebiet bildgebender Verfahren (Centre for Structural Systems Biology; Hamburg), sowie auf dem Gebiet der angeborenen Abwehrschwächen (Centre for Chronic Immunodeficiencies; Freiburg). RESIST wird damit neue Ideen und Konzepte entwickeln, die in unseren existierenden translationalen Forschungsprogrammen in den Deutschen Zentren für Infektionsforschung und Lungenforschung (DZIF, DZL), sowie in unseren kürzlich in Hannover etablierten Zentren für Individualisierte Infektionsmedizin (CIIM) und Zoonoseforschung (RIZ), aufgegriffen und weiter entwickelt werden können. Auf diese Weise wird RESIST als Katalysator zwischen Grundlagen- und Translationsforschung wirken.
   

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Exploring virus-host interactions through combined proteomic approaches identifies BANF1 as a new essential factor for African Swine Fever Virus
Molecular & cellular proteomics 24(9), 101038 () [10.1016/j.mcpro.2025.101038]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Molecular plasticity of herpesvirus nuclear egress analysed in situ
Nature microbiology 9(7), 1842-1855 () [10.1038/s41564-024-01716-8]  GO  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Crystal structures of cables formed by the acetylated and unacetylated forms of the Schizosaccharomyces pombe tropomyosin orthologue TpmCdc8
Biologist 300(12), 107925 () [10.1016/j.jbc.2024.107925]  GO OpenAccess  Download fulltext Files  Download fulltextFulltext BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Crystal structure of the tegument protein UL82 (pp71) from human cytomegalovirus
Protein science 33(3), e4915 () [10.1002/pro.4915]  GO OpenAccess  Download fulltext Files  Download fulltextFulltext BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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A proteome-wide structural systems approach reveals insights into protein families of all human herpesviruses
Nature Communications 15(1), 10230 () [10.1038/s41467-024-54668-2]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Viral dew: Phase separation and the formation of viral replication compartments
PLoS pathogens 19(2), e1011145 - () [10.1371/journal.ppat.1011145]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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The journal of cell biology 222(9), e202304106 () [10.1083/jcb.202304106]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Spatially resolved protein map of intact human cytomegalovirus virions
Nature microbiology 8(9), 1732 - 1747 () [10.1038/s41564-023-01433-8]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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A Tri PPP ro‐Nucleotide Reporter with Optimized Cell‐Permeable Dyes for Metabolic Labeling of Cellular and Viral DNA in Living Cells
Angewandte Chemie 62(38), e202308271 () [10.1002/anie.202308271]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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Targeted mutagenesis of the herpesvirus fusogen central helix captures transition states
Nature Communications 14(1), 7958 () [10.1038/s41467-023-43011-w]  GO OpenAccess  Download fulltext Files BibTeX | EndNote: XML, Text | RIS

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 Record created 2023-01-19, last modified 2024-09-27



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