000528480 001__ 528480
000528480 005__ 20240927184559.0
000528480 0247_ $$aG:(GEPRIS)255705282$$d255705282
000528480 035__ $$aG:(GEPRIS)255705282
000528480 040__ $$aGEPRIS$$chttp://gepris.its.kfa-juelich.de
000528480 150__ $$aCharakterisierung der beiden Rezeptorkinasen SOBIR1/EVR und BAK1 als Ko-Rezeptoren für das Rezeptor-ähnliche Protein RLP30 aus Arabidopsis thaliana$$y2014 - 2018
000528480 371__ $$aDr. Andrea A. Gust
000528480 450__ $$aDFG project G:(GEPRIS)255705282$$wd$$y2014 - 2018
000528480 5101_ $$0I:(DE-588b)2007744-0$$aDeutsche Forschungsgemeinschaft$$bDFG
000528480 680__ $$aPflanzen besitzen Abwehrmechanismen, um mikrobiellen Infektionen zu widerstehen. Das Binden von mikrobiellen Liganden an transmembrane Rezeptoren an der Zelloberfläche induziert ein intrazelluläres Umprogrammieren und führt letztlich zur Restriktion des Pathogen-Wachstums. Wir konnten einem Mitglied der Leucin-reichen Repeat-Rezeptor-ähnlichen Proteine aus Arabidopsis, RLP30, eine spezifische Funktion als Mustererkennungsrezeptor für eine neue Elicitoraktivität aus dem pilzlichen Pathogen Sclerotinia sclerotiorum zuordnen. Zusätzlich konnten wir die beiden Leucin-reichen Repeat-Rezeptorkinasen BAK1 und SOBIR1/EVR als mögliche Ko-Rezeptoren für RLP30 identifizieren. Wir streben in diesem Projekt nun die Entschlüsselung der molekularen Mechanismen bei der RLP30-vermittelten Mustererkennung und der anschließenden RLP30-BAK1-SOBIR1/EVR-abhängigen Signaltransduktion an. Unsere Arbeiten tragen zum mechanistischen Verständnis von SOBIR1/EVR als neuartigem Ko-Rezeptor von rezeptor-ähnlichen Proteinen des LRR-Typs bei und erlauben neue Erkenntnisse über pflanzliche Adaptationsstrategien an unvorteilhafte biotische Umweltbedingungen.
000528480 909CO $$ooai:juser.fz-juelich.de:954211$$pauthority$$pauthority:GRANT
000528480 909CO $$ooai:juser.fz-juelich.de:954211
000528480 980__ $$aG
000528480 980__ $$aAUTHORITY